این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
پژوهش‌های آسیب‌ شناسی زیستی، جلد ۱۸، شماره ۱، صفحات ۳۹-۵۳
عنوان فارسی تثبیت آنزیم ارگانوفسفر هیدرولاز بر سطح اسپور باکتری باسیلوس سوبتیلیس به روش جذب سطحی
چکیده فارسی مقاله هدف: ترکیبات ارگانوفسفره به وفور در آفت‌کش‌ها و عوامل عصبی شیمیایی استفاده شده‌است. آنزیم ارگانوفسفر هیدرولاز یک پروتئین همودایمر است که اولین بار از باکتری سودوموناس دیمینوتا و فلاوباکتریوم جدا شده است. این آنزیم قادر به تجزیه گستره وسیعی از ترکیبات ارگانوفسفره سمی است. استفاده از فرم تثبیت شده این آنزیم در مقابل فرم آزاد آن باعث افزایش پایداری آنزیم می­شود و قیمت آن را به‌واسطه امکان بازیافت و استفاده مجدد از آن کاهش می‌دهد. همچنین با تثبیت آنزیم امکان جداسازی آسان و سریع آن از محیط واکنش نیز فراهم می‌شود. مواد و روش‌ها: در این مطالعه ژن کد کننده آنزیم نوترکیب ارگانوفسفر هیدرولاز در ناقل بیانی (+)26b -pET کلون شد و در میزبان اشرشیاکلی(E. coli)BL21 (DE3) pLysS بیان و به داخل محیط کشت باکتری ترشح شد. سپس آنزیم خالص‌سازی و برای اولین بار روی سطح اسپور باکتری باسیلوس سوبتیلیس به روش جذب سطحی تثبیت شد. نتایج: نتایج این مطالعه نشان داد که تقریباً حدود 42 تا 45 درصد فعالیت آنزیم ارگانوفسفر هیدرولاز در ارتباط با اسپور‌ها مشاهده شد و در pH و دمای بهینه فعالیت آنزیم با جذب روی اسپور تغییری حاصل نشد اما پایداری آنزیم متصل به اسپور در دما و pH‌های بالا بیشتر از فرم آزاد آنزیم بود. نتیجه‌گیری: با توجه به امنیت اسپور باکتری باسیلوس سوبتیلیس برای انسان و محیط زیست از این سیستم می‌توان به‌عنوان یک تجزیه‌گر زیستی دوستدار محیط زیست برای تجزیه ترکیبات ارگانوفسفره با کارآیی بالا استفاده نمود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Immobilization of Organophosphorus Hydrolase on the Surface of Bacillus subtilis Spores by the Adsorption Method
چکیده انگلیسی مقاله Objective: Organophosphorus (OPs) compounds are widely used in many pesticides, insecticides and chemical nerve agents. These compounds are hazardous for humans and the environment. Organophosphate hydrolase (OPH) is a homodimeric protein initially isolated from Pseudomonas diminuta MG and Flavobacterium species. This enzyme is able to degrade a broad spectrum of toxic OPs compounds. Using immobilized OPH commonly presents a variety of advantages versus the free form of the enzyme. Advantages include an increase in stability, cost reduction by simple recovery and reutilization of the enzyme, quick and easy separation of the reactant and product in the reaction medium. Methods: Plasmid pET-26b (+) was used to generate the OPH protein under the control of the T7lac promoter. E. coli BL21 (DE3) pLysS was used as the host for expression of the OPH enzyme. Recombinant OPH was secreted into the extracellular medium and the purified enzyme was immobilized on the surface of Bacillus subtilis spores by the adsorption method, for the first time. Results: Approximately 42% to 45% enzymatic activity was determined to be associated with spores. Optimal pH and temperature of the enzyme were not altered by the presence of the spores. Thermo and pH stabilities of the immobilized enzyme was higher than the free form of the enzyme. Conclusion: Bacillus subtilis spores are safe for humans and the environment. Therefore this system can be considered an environmentally friendly biocatalyst for degradation of OPs. 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سوده خنامانی فاحتی پور | soudeh khanamani falahati pour
phd. student in national institute of genetic engineering and biotechnology nigeb , department of industrial and environmental biotechnology, tehran.
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری

عباس صاحبقدم لطفی | abbas sahebghadam lotfi
professor in department of clinical biochemistry, faculty of medical sciences, tarbiat modares university, tehran,
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری

غلامرضا احمدیان | gholamreza ahmadian
assistant professor in national institute of genetic engineering and biotechnology nigeb , department of industrial and environmental biotechnology, tehran
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

امین باقی زاده | amin baghizadeh
associated professor in department of biotechnology, institute of science and high technology and environmental sciences, graduate university of advanced technology, kerman
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری

نشانی اینترنتی http://mjms.modares.ac.ir/article_11919_c84a5d9d1ea8bf95a93678f6cc656cae.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده 1
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات