|
|
مجله دانشگاه علوم پزشکی شهید صدوقی یزد، جلد ۲۵، شماره ۵، صفحات ۳۶۱-۳۷۰
|
|
|
| عنوان فارسی |
همسانه سازی، بیان و ارزیابی عملکرد پروتئین شبه الاستین: پروتئین نوین در مهندسی پزشکی |
|
| چکیده فارسی مقاله |
مقدمه: پروتئین شبه الاستین یا ELP یک پلیمر زیستی مصنوعی شامل توالی‌های تکراری از پنتا پپتید VPGXG (X می‌تواند هر اسیدآمینه به غیر از پرولین باشد) است. این پروتئین یک پلی پپتید واکنشگر دمایی است که دارای یک فاز انتقالی برگشت‌پذیر است. در دمای زیر دمای انتقالی (Tt)، مولکول ELP به شکل فضایی باز شده درآمده و بنابراین در محلول‌های آبی به‌صورت محلول در می‌آید؛ اما وقتی دما به بالاتر از Tt تغییر و افزایش می‌یابد، ELP به‌صورت غیر محلول و شبه آگریگه از محلول خارج می‌شود. هدف مطالعه اخیر، همسانه سازی، بیان و ارزیابی فعالیت ELP60 بر مبنای Tt است. روش بررسی: ابتدا ELP10 (150 بازی) سنتز و درون پلاسمید pBluescript همسانه سازی شد. سپس ELP60 (900 بازی) با استفاده از روش الحاق تکراری هدایت شونده (RDL) تولید شد. در نهایت ELP60 درون پلاسمید pET25 تغییر یافته زیر همسانه سازی شد و بیان ELP60 با استفاده از روش SDS-PAGE تایید گردید. همچنین پروتئین ELP60 بر مبنای Tt و انجام چرخه انتقالی معکوس (ITC) که بیانگر فعالیت ELP60 است، تخلیص گردید. نتایج: نتایج نشان داد سازه بیانی pET-ELP60 تولید شد و بیان و تخلیص موفقیت‌آمیز ELP60 (در حدود 90%) در یک مرحله و بدون نیاز به ستون کروماتوگرافی صورت گرفت. نتیجه‌گیری: از پروتئین نوترکیب تولیدی می‌توان در زمینه خالص‌سازی ساده و سریع پروتئین‌های دارویی نوترکیب، دارورسانی هوشمند و مهندسی بافت استفاده نمود. |
|
| کلیدواژه‌های فارسی مقاله |
|
|
| عنوان انگلیسی |
Cloning, expression and functional assessment of elastin like protein: a new protein in medical engineering |
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
Introduction: Elastin like protein or ELP is a synthetic biopolymer consisting the pentapeptide repeats of VPGXG (X can be any amino acid except Pro). This protein is the thermal responsive polypeptide that undergoes a reversible phase transition. At a temperature below the transition temperature (Tt), ELP molecules assume an extended conformation and thus are soluble in aqueous solution; but upon the temperature shift higher than the Tt, however, ELPs become insoluble and form the segregated phase prone to 'aggrigate' form. The aim of this study was cloning, expression and activity of ELP60 according to Tt. Methods: Firstly, ELP10 (150 bp) was synthesized and cloned into pBluescript. Then, Elp60 (900 bp) was produced using recursive directional ligation (RDL). Finally, ELP60 was subcloned into modified pET25 and ELP60 expression was confirmed using SDS-PAGE method. Also, ELP60 were purified according to Tt and performance of inverse transition cycle (ITC), which confirmed its activity. Results: The results were shown that the pET-ELP60 constructed and ELP60 expressed; it was successfully purified (about 90%) in one step and non-chromatographic method. Conclusion: From produced recombinant protein can be used for simple and easy purification of the recombinant protein as pharmaceutical drug, smart drug delivery and tissue engineering |
|
| کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله |
|
|
| نویسندگان مقاله |
ندا رضایی نسب | neda rezaeinasab
malek ashtar university of technology
دانشگاه مالک اشتر
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)
مهدی زین الدینی | mehdi zeinoddini
malek ashtar university of technology
دانشگاه مالک اشتر
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)
علی رضا سعیدی نیا | alireza saeeidinia
malek ashtar university of technology
دانشگاه مالک اشتر
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)
|
|
| نشانی اینترنتی |
http://jssu.ssu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-3058-1&slc_lang=fa&sid=fa |
| فایل مقاله |
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/136/article-136-448529.pdf |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
بیوشیمی |
| نوع مقاله منتشر شده |
پژوهشی |
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|