این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۸، شماره ۱، صفحات ۵۰-۶۰
عنوان فارسی بررسی پایداری آنزیم اوریکاز از آسپرژیلوس فلاووس و پایدارسازی آن با گلوکز
چکیده فارسی مقاله اوریکاز یا اورات اکسیداز آنزیمی است که باعث تبدیل اوریک اسید (کم محلول) به 5- هیدروکسی ایزواورات و در نهایت آلانتوئین می شود. افزایش اوریک اسید در انسان باعث بیماری هایی همچون نقرس و سنگ های کلیوی می گردد. بنابراین اوریکاز می تواند به عنوان یک آنزیم دارویی جهت کاهش سطح اوریک اسید خون مورد استفاده قرار گیرد. یکی از مشکلات استفاده از پروتئین ها (همچون آنزیم-های دارویی)، پایداری کم آن ها است. روش های مختلفی از جمله استفاده از افزودنی ها، جهت پایدارسازی پروتئین ها استفاده می شود.در این تحقیق وکتور بیانی pET28a (+) حاوی ژن اوریکاز آسپرژیلوس فلاووس به اشریشیاکلی سویه BL21 (DE3) منتقل و سپس پروتئین نوترکیب بیان و با ستون کروماتوگرافی نیکل آگارز تخلیص شد. پس از تخلیص آنزیم ، پایداری حرارتی آنزیم خالص بررسی شده و آنزیم با افزودنی ها پایدار شد. نتایج نشان داد که آنزیم به خوبی تخلیص شده و فعال است. بررسی پایداری آنزیم نشان داد که اوریکاز تا دمای 20 درجه سانتیگراد پایداری خود را حفظ کرده و بعد از آن پایداری خود را از دست می دهد بطوریکه نیمه عمر آن در 40 درجه سانتیگراد 30 دقیقه است. نتایج پایدارسازی آنزیم با استفاده از 20% از گلوکز، سوربیتول و گلیسرول نشان داد که گلوکز بیشترین اثر پایدارکنندگی را بر روی اوریکاز داشته و تا بیش از دو برابر نیمه عمر آن را بالا برده است. در نهایت می توان نتیجه گرفت افزودنی هایی همچون گلوکز که باعث افزایش کشش سطحی می شوند، بیشترین اثر پایدارکنندگی را روی آنزیم اوریکاز دارند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله اوریک اسید،اوریکاز،پایدارسازی،افزودنی،گلوگز،
عنوان انگلیسی Study of the stability of uricase from Aspergillus flavus and its stabilization by Glucose
چکیده انگلیسی مقاله Uricase or urate oxidase is an enzyme that converts uric acid (with low solubility) to 5-hydroxyisourate and finally to allantoin. The possibility of developing some diseases like gout and kidney stones will be increased in high levels of uric acid. Thus, uricase can be used as drug enzyme to reduce uric acid levels in the blood. The low stability of proteins (such as drug enzymes) is a challenge in the use of them. There are several approaches such as use of additives for protein stabilization. In this study, E. Coli BL21 (DE3) was transformed by pET28a (+) vector carrying Aspergillus flavus uricase gene. The recombinant protein was expressed and then purified by a Ni-NTA agarose chromatography column. After purification, the thermal stability of the purified enzyme was evaluated and then it stabilized by additives. The results showed that enzyme is active and purified very well. Thermal stability results indicated that uricase maintains its stability up to 20°C and then loses its stability. The half-life of enzyme was 30minutes at 40 °. The results of enzyme stabilization by 20% (v/w) concentration of glucose and sorbitol as well as by 20 % (v/v) of glycerol showed that glucose had the most stabilization effect on the uricase among the additives. The stability (half life) of enzyme was increased more than two times in the presence of glucose. Finally, we conclude that additives like glucose which increase surface tension have the most stabilization effect on the uricase enzyme stability.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سمیه میرزایی نیا |
دانشجو گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشگاه شهید مدنی آذربایجان. تبریز، ایران.
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه شهید مدنی (Azarbaijan shahid madani university)

محمد پاژنگ |
استادیار- دانشگاه شهید مدنی آذربایجان- دانشکده علوم پایه گروه زیست شناسی
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه شهید مدنی (Azarbaijan shahid madani university)

مهدی ایمانی |
هیات علمی گروه علوم پایه دامپزشکی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه ارومیه، ارومیه، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه ارومیه (Urmia university)

نشانی اینترنتی
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات