|
Avicenna Journal of Medical Biotechnology، جلد ۳، شماره ۳، صفحات ۱۲۷-۱۳۴
|
|
|
عنوان فارسی |
|
|
چکیده فارسی مقاله |
|
|
کلیدواژههای فارسی مقاله |
|
|
عنوان انگلیسی |
Expression and Purification of Functionally Active Recombinant Human Alpha 1-Antitrypsin in Methylotrophic Yeast Pichia Pastoris |
|
چکیده انگلیسی مقاله |
Human alpha 1-antitrypsin (AAT) cDNA was obtained from HepG2 cell lines. After PCR and construction of expression vector pPICZα-AAT, human AAT was expressed in the yeast Pichia pastoris (P.pastoris) in a secretary manner and under the control of inducible alcohol oxidase 1 (AOX1) promoter. The amount of AAT protein in medium was measured as 60 mg/l 72 hr after induction with methanol. Results indicated the presence of protease inhibitory function of the protein against elastase. Purification was done using His-tag affinity chromatography. Due to the different patterns of glycosylation in yeast and human, the recombinant AAT showed different SDS-PAGE patterns compared to that of serum-derived AAT while pI shifted from 4.9 in native AAT compared to 5.2 in recombinant AAT constructed in this study. |
|
کلیدواژههای انگلیسی مقاله |
|
|
نویسندگان مقاله |
|
|
نشانی اینترنتی |
http://www.ajmb.org/En/Article.aspx?id=66 |
فایل مقاله |
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/133/article-133-376197.pdf |
کد مقاله (doi) |
|
زبان مقاله منتشر شده |
en |
موضوعات مقاله منتشر شده |
|
نوع مقاله منتشر شده |
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|