Avicenna Journal of Medical Biotechnology، جلد ۳، شماره ۳، صفحات ۱۲۷-۱۳۴

عنوان فارسی
چکیده فارسی مقاله
کلیدواژه‌های فارسی مقاله

عنوان انگلیسی Expression and Purification of Functionally Active Recombinant Human Alpha 1-Antitrypsin in Methylotrophic Yeast Pichia Pastoris
چکیده انگلیسی مقاله Human alpha 1-antitrypsin (AAT) cDNA was obtained from HepG2 cell lines. After PCR and construction of expression vector pPICZα-AAT, human AAT was expressed in the yeast Pichia pastoris (P.pastoris) in a secretary manner and under the control of inducible alcohol oxidase 1 (AOX1) promoter. The amount of AAT protein in medium was measured as 60 mg/l 72 hr after induction with methanol. Results indicated the presence of protease inhibitory function of the protein against elastase. Purification was done using His-tag affinity chromatography. Due to the different patterns of glycosylation in yeast and human, the recombinant AAT showed different SDS-PAGE patterns compared to that of serum-derived AAT while pI shifted from 4.9 in native AAT compared to 5.2 in recombinant AAT constructed in this study.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله

نویسندگان مقاله

نشانی اینترنتی http://www.ajmb.org/En/Article.aspx?id=66
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/133/article-133-376197.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده en
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات