این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
دوشنبه 10 آذر 1404
زیست فناوری
، جلد ۹، شماره ۱، صفحات ۱۲۳-۱۲۹
عنوان فارسی
اثر اوره، گوانیدین هیدروکلراید و حلالهای آلی بر فعالیت سینتیکی آنزیم پروتئینازK-
چکیده فارسی مقاله
اهداف:
پروتئیناز
K
یک اندوپپتیداز خارج سلولی است که توسط قارچ
تریتیراچیوم
آلبوم
لیمبر (
Tritirachum album
Limber
) ترشح میشود و متعلق به رده سریناندوپپتیدازها است. این آنزیم در مطالعات مربوط به پروتئینها کاربرد دارد. هدف مطالعه حاضر بررسی اثر اوره، گوانیدینهیدروکلراید و سه حلال آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول بر فعالیت سینتیکی آنزیم پروتئیناز
K
بود.
مواد و روشها:
در مطالعه تجربی حاضر مطالعات سینتیکی با دستگاه اسپکتروفتومتر
UV-Vis
، در دمای
°C
40،
pH
برابر 7/4 و غلظتهای مختلف سوبسترا، اوره و گوانیدینهیدروکلراید انجام شد.
یافتهها:
اوره در غلظتهای یک و 2مولار موجب کاهش
V
max
و
K
m
آنزیم شد، ولی در غلظتهای بالاتر مانند 3 و 4مولار فعالیت آنزیم را افزایش داد. گوانیدینهیدروکلراید بر فعالیت آنزیم اثر مهارکنندگی داشت، بهطوری که در غلظتهای یک، 2 و 3مولار موجب کاهش در
V
max
و
K
m
شد و بهعنوان مهارکننده نارقابتی برای آنزیم عمل کرد. حلالهای آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول در غلظتهای پایین اثر فعالکنندگی و در غلظتهای بالا اثر مهاری بر فعالیت سینتیکی آنزیم پروتئیناز
K
داشتند.
نتیجهگیری:
اوره در غلظتهای پایین اثر مهاری و از غلظت 2مولار به بالا اثر فعالکنندگی بر فعالیت آنزیم دارد، ولی گوانیدینهیدروکلراید در تمامی غلظتها اثر مهاری نشان میدهد و میتوان از آن بهعنوان یک مهارکننده آنزیم نام برد. اثر حلالهای آلی متانول، اتانول و ایزوپروپانول روی فعالیت آنزیم پروتئیناز
K
به درصد حجمی- حجمی آنها بستگی دارد؛ آنها در درصدهای پایین باعث فعالشدن آنزیم میشوند، ولی در درصدهای بالا اثر مهاری دارند، بهطوری که متانول زیر 30%، اتانول و ایزوپروپانول کمتر از 50% آنزیم را فعال میکنند.
کلیدواژههای فارسی مقاله
پروتئیناز K،حلالهای آلی،گوانیدینهیدروکلراید،اوره،
عنوان انگلیسی
Effect of Urea, Guanidine Hydrochloride, and Organic Solvents on the Kinetic Activity of Proteinase K Enzyme
چکیده انگلیسی مقاله
Aims:
Proteinase K is an extracellular endopeptidase, which is secreted by
Tritirachium album Limber
and belongs to the serine endopeptidase class. This enzyme is extensively applied to protein-related studies. The present study aimed at evaluating the effect of urea, guanidine hydrochloride (GnHCl), and organic solvents on the kinetic activity of proteinase K enzyme.
Materials and Methods:
In this experimental study, kinetics studies were performed, using UV-Vis spectrophotometer on different concentrations of substrate, urea, and GnHCl at 40˚C and pH 7.4.
Findings:
Urea decreased the V
max
and K
m
of enzyme at 1 and 2molar concentrations, but at higher concentrations such as 3 and 4molar, it increased enzyme activity. GnHCl had an inhibitory effect on the enzyme activity, resulting in a decrease in V
max
and K
m
in 1, 2, and 3molar concentrations and acted as an uncompetitive inhibitor. Organic solvents including methanol, ethanol, and isopropanol had activatory effect at low concentrations and inhibitory effect at high concentrations on the kinetic activity of proteinase K enzyme.
Conclusion:
Urea has an inhibitory effect at low concentrations and an activatory effect on the activity of the enzyme at a concentrations above 2molar, but GnHCl has an inhibitory effect at all concentrations and can be used as an enzyme inhibitor. The effect of organic solvents including methanol, ethanol, and isopropanol on the activity of the proteinase K enzyme depends on their volume/volume percent; they cause enzyme activation at low percentages, but have inhibitory effect at high percentages, so that activates methanol below 30% and isopropanol below 50%.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
پروتئیناز K,حلالهای آلی,گوانیدینهیدروکلراید,اوره
نویسندگان مقاله
بهزاد شارقی |
گروه زیستشناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران
الهام یداللهی |
گروه زیستشناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران
عظیمه ربیعی |
گروه زیستشناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران
نشانی اینترنتی
https://biot.modares.ac.ir/article_22400_7c310d128fcfb1828ca0b111c7ca6cbd.pdf
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات