این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۹، شماره ۳، صفحات ۴۵۱-۴۵۷
عنوان فارسی تاثیر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین ۳۹ با لیزین روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین ۱
چکیده فارسی مقاله اهداف: مطالعات مبتنی بر پایداری گرمایی به‌عنوان یکی از روش‌های بررسی خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها در زیست‌فناوری مطرح هستند. هدف تحقیق حاضر بررسی اثر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین (Arg) شماره 39 با لیزین (Lys) روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین بود.
مواد و روش‌ها: در تحقیق تجربی حاضر، جهش‌یافته R39K با پروتئین وحشی مقایسه شد (در آن اسیدآمینه آرژینین 39 به اسیدآمینه‌ لیزین تبدیل شده است). برای بررسی اثر جهش روی محتوای ساختار دوم، تکنیک دورنگ‌نمایی دورانی به کار رفت. به‌منظور بررسی تغییرات احتمالی در میزان پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته و وحشی، اندازه‌گیری‌های واسرشتگی دمایی توسط دستگاه کالری‌متری روبشی تفاضلی صورت گرفت. از نرم‌افزارهای بیوانفورماتیک برای مقایسه ساختاری دو نوع پروتئین استفاده شد.
یافته‌ها: فشردگی جهش‌یافته‌ R39K نسبت به پروتئین وحشی کاهش یافت. تغییر قابل ملاحظه‌ای در مقادیر پارامترهای ترمودینامیک به‌ویژه Tm مشاهده نشد. بالاتربودن جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ آرژینین شماره 187 در پروتئین جهش‌یافته نسبت به پروتئین وحشی پایداری این پروتئین را کاهش داد. افزایش سطح در دسترس لیزین شماره 188 در پروتئین جهش‌یافته موجب افزایش پایداری آن شد.
نتیجه‌گیری: در پایداری حرارتی پروتئین جهش‌یافته R39K عوامل مختلفی شامل جنبش‌های مولکولی اسیدآمینه‌ها، سطح در دسترس آنها و محتوای ساختارهای دوم پایدارکننده پروتئین تاثیرگذار هستند. این جهش فشردگی جهش‌یافته‌ R39K را نسبت به پروتئین وحشی کاهش می‌دهد، افزایش ASA مربوط به اسیدآمینه Lys188 در جهش‌یافته R39K نسبت به پروتئین وحشی موجب افزایش پایداری پروتئین می‌شود ولی کاهش میزان ساختار دوم در این جهش‌یافته همراه با بالاتربودن جنبش‌های مولکولی در اسیدآمینه Arg187 در جهت کاهش پایداری این جهش‌یافته عمل می‌کند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله پایداری گرمایی،نمیوپسین،جنبش‌های مولکولی،سطح در دسترس،کالری‌متری روبشی تفاضلی،
عنوان انگلیسی Effect of Replacement of Arginine 39 Amino Acid with Lysine on the Heat Denaturation of Mnemiopsin Photoprotein 1
چکیده انگلیسی مقاله Aims: Studies based on thermal stability are considered as one of the methods for investigating the physicochemical properties of proteins in biotechnology. The aim of this study was to evaluate the effect of replacement of Arginine 39 amino acid with lysine on the heat denaturation of mnemiopsin photoprotein 1.
Materials and Methods: In the current experimental study, R39K mutated mnemiopsin was compared with wild protein (in which arginine 39 amino acid was converted to the lysine amino acid). In order to investigate the effect of mutation on the content of the secondary structure, a rotation interpolation method was used. To investigate the possible changes in the rate of thermal stability of mutated and wild proteins, heat denaturation measurements were performed by differential scanning calorimeter. Bioinformatics software were used to compare the structure of two types of proteins.
Findings: The mutated R39K compression decreased in comparison with wild protein. No significant change was observed in the values of thermodynamic parameters, especially Tm. The upward movement of arginine 187 amino acid in the mutated protein decreased the thermal stability of this protein. Increasing the accessible surface of lysine 188 in the mutated protein increased its stability.
Conclusion: In thermal stability of the R39K mutated protein, various factors are effective, including the molecular movements of amino acids, their accessible surface, and the content of the secondary structure of protein stabilizing. This mutation reduces the mutated R39K compression rather than the wild protein; increasing ASA related to Lys188 amino acid in the mutated R39K compared with wild protein increases protein stability, but reducing the amount of secondary structure in this mutated, accompanied by an increase in the molecular upward movement in the Arg187 amino acid serves to reduce the stability of this mutated.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله پایداری گرمایی,نمیوپسین,جنبش‌های مولکولی,سطح در دسترس,کالری‌متری روبشی تفاضلی
نویسندگان مقاله فروغ حکیمی‌نیا |
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران

خسرو خلیفه |
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه زنجان، زنجان

رضا حسن‌ساجدی |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران

بیژن رنجبر |
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22440_5cacbcbb19f7c35407ceeb0b364974c8.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات