این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
یکشنبه 16 آذر 1404
زیست فناوری
، جلد ۱۵، شماره ۴، صفحات ۰-۰
عنوان فارسی
مهندسی ریزمحیط آنزیم لیپاز و اثر نانولایه سیلیکا بر پایدارسازی و تاخوردگی مجدد آنزیم
چکیده فارسی مقاله
امروزه محققین بر استراتژی
های جدید پایدارسازی و افزایش فعالیت آنزیم
ها بمنظور استفاده گسترده
تر آنها در صنایع مختلف متمرکزند. در این پژوهش از یک پلت فرم یکپارچه برای تثبیت و محافظت از پروتئین
ها در محیطهای صنعتی استفاده شده است. اگرچه لیپازها کاربردهای صنعتی گسترده
ای دارند، استفاده از آنها در فرآیندهای صنعتی اغلب به دلیل پایداری کم در شرایط سخت محیطی با محدودیت مواجه می
شود. در مطالعه حاضر جهت پایدارسازی آنزیم از یک استراتژی دومنظوره شامل تثبیت آنزیم و استفاده از لایه محافظ ارگانوسیلیکا استفاده شد. پس از بیان و تخلیص آنزیم لیپاز نوترکیب، تثبیت آن برروی نانوذره سیلیکا انجام و در مرحله بعد، از نانولایه ارگانوسیلیکا برای لایه
گذاری پیرامون آنزیم استفاده شد. ضخامت لایه محافظ بهینهسازی و میزان تاثیر آن بر پایدارسازی آنزیم در مقابله با استرس
های محیطی مطالعه شد. آنزیم لایهگذاری شده پایداری قابلتوجهی نسبت به آنزیم آزاد در برابر عوامل مختلف مانند نوسانات دمایی و عوامل شیمیایی نشان داد. علاوه بر این، نمونههای تثبیت شده فعالیت بهینه را در محدوده دمایی گستردهای نشان دادند، که بر تطبیقپذیری و کارایی این رویکرد تأکید میکند. لایه ارگانوسیلیکا بطور چشمگیری بازده تاخوردگی مجدد پروتئینهای دناتورهشده با
SDS
و اوره افزایش داد، که نشانگر کاربرد چندگانه این روش میباشد. یافتههای این مطالعه نشان داد پلتفرم حاضر میتواند رویکردی امیدوارکننده برای افزایش کارایی و پایداری آنزیم
های صنعتی در برابر چالشهای متنوع محیطی باشد.
کلیدواژههای فارسی مقاله
لیپاز،تثبیت،لایه محافظ،پایدارسازی پروتئین،سیلیکا
عنوان انگلیسی
Microenvironmental engineering of lipase enzyme and effect of silica nanolayer on stabilization and refolding of enzyme
چکیده انگلیسی مقاله
Researchers are currently directing their efforts toward developing new enzyme stabilization and enhancement strategies to broaden their application in various industries. This study utilized a unified platform to stabilize and safeguard proteins in industrial settings. Despite the wide-ranging industrial applications of lipases, their utility in industrial processes is limited by their susceptibility to degradation under harsh environmental conditions. In our study, we used a dual-purpose strategy that involved both enzyme stabilization and the shielding of an organosilica protective layer. After expressing and purifying the recombinant lipase enzyme, we immobilized it onto silica nanoparticles and shielded it with an organosilica nanolayer to protect the enzyme. We meticulously examined the optimal thickness of the protective layer and its influence on enzyme stabilization against environmental stressors. Our research findings demonstrate that the immobilized enzyme exhibited a remarkable level of stability compared to its free enzyme when subjected to various factors, such as fluctuations in temperature and exposure to chemical agents. Furthermore, the immobilized samples displayed optimal activity across a broad range of temperatures, highlighting this approach's adaptability and efficacy. Notably, the organosilica layer significantly bolstered the reactivity recovery of denatured proteins with SDS and urea, highlighting the versatile applications of this method. These findings indicated that our present platform has great potential to improve the efficiency and stability of industrial enzymes against various environmental challenges.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
lipase,Immobilization,Shielding,Protein stability,silica
نویسندگان مقاله
علی فروتن کلورزی | Ali Foroutan Kalourazi
Department of Biology, Faculty of Sciences, University of Guilan, Rasht, Iran.
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران.
سیدهشیرین شاهنگیان | S.Shirin Shahangian
Department of Biology, Faculty of Sciences, University of Guilan, Rasht, Iran.
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران.
نشانی اینترنتی
http://biot.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-55074-1&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات