این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشکده پزشکی اصفهان، جلد ۳۲، شماره ۳۰۱، صفحات ۱۴۹۶-۱۵۰۸
عنوان فارسی شناسایی یک پپتید جدید مهار کننده‌ی آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین-۱ استخراج شده از هیدرولیزات پروتئین‌های سفیده‌ی تخم شترمرغ
چکیده فارسی مقاله مقدمه: از آن جا که داروهای سنتزی ضد فشار خون دارای اثرات جانبی است، استخراج پپتیدهای ضد فشار خون از منابع طبیعی فاقد اثرات جانبی مورد نیاز است. هدف از این تحقیق، شناسایی پپتید حاصل از هیدرولیز آنزیمی پروتئین‌های تخم شترمرغ و مطالعه‌ی اثرات مهار کنندگی آن بر آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین - 1 بود. روش‌ها: هیدرولیز آنزیمی پروتئین‌های تخم شترمرغ با استفاده از آنزیم‌های پپسین و پانکراتین انجام شد. سپس فرکشن‌ها با استفاده از کروماتوگرافی تحت فشار بالا جدا شدند و توالی پپتید با استفاده از اسپکتروفتومتری جرمی شناسایی شد و فعالیت مهار آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین-1 و پارامترهای کینیتیک سنجش شد. آنالیز داکینگ مولکولی و پارامتر‌های برهمکنش پپتید 10-DG با آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین - 1 محاسبه شد. یافته‌ها: نتایج تعیین توالی نشان داد که پپتید خالص شده با نام 10-DG دارای توالی DAESLSRLLG و وزن ملکولی Da 18/1060 است. این پپتید دارای فعالیت بالای مهار آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین - 1 با mg/ml 133/0 = 50 IC در غلظت نهایی mg/ml 159/0 به دست آمد. منحنی لینوربرک مربوط به پپتید 10-DG نشان داد که مکانیسم مهار از نوع غیر رقابتی است. برهمکنش ملکولی و انرژی اتصال پپتید با آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین-1 با داکینگ بررسی شد. نتیجه‌گیری: پپتید 10-DG جدا شده از پروتئین‌های تخم شترمرغ، دارای فعالیت مهار کننده‌ی آنزیم تبدیل کننده‌ی آنژیوتانسین-1 است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Identification New Angiotansin-1 Converting Enzyme Inhibitory Peptide from Ostrich Egg White Protein Hydrolysate
چکیده انگلیسی مقاله Background: Due to the side effects of anti-hypertension drugs, extracting bioactive peptides from natural sources is of great importance. The mail goal of this study was identifying a peptide for enzyme hydrolytic of ostrich egg white protein hydrolysate (OEWPH) and investigating its inhibitory effects on angiotansin-1 converting enzyme (ACE). Methods: The ostrich egg white protein hydrolysate was prepared using pepsin and pancreatin and then fractionated using evaluated reveres-phase high-performance liquid chromatography (RP-HPLC). Tandem mass analysis of the purified peptide was used to reveal peptide sequence. ACE inhibitory effect and kinetic parameters of the reaction in the presence of the peptide was evaluated. Molecular docking was used to determine the interaction parameters of ACE-peptide comp. Findings: Peptide sequencing of the selected peptide revealed a DAESLSRLLG (MW = 1060/18 Da) and named DG-10. The DG-10 peptide showed a potent inhibitory effect on ACE with the half maximal inhibitory concentration (IC 50 ) value of 0.133 mg/ml. Lineweaver-Burk plot exhibited a non-competitive behavior in the presence of the DG-10 peptide. Molecular interactions and energy binding of the peptide with ACE were investigated via molecular docking. Conclusion: The DG-10 peptide isolated from ostrich egg white protein hydrolysate displayed a potent inhibitory effect on ACE.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله مسعود همایونی تبریزی | masoud homayouni tabrizi
دانشجوی دکتری، گروه زیست شناسی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم و تحقیقات، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (Islamic azad university science and research branch)

احمد آسوده | ahmad asoodeh
دانشیار، گروه شیمی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه فردوسی (Ferdowsi university)

محمدرضا عباس زادگان | mohammad reza abbas zadegan
استاد، گروه ژنتیک انسانی، مرکز تحقیقات ایمونولوژی، پژوهشکده ی بوعلی و مرکز تحقیقات ژنتیک پژشکی، دانشگاه علوم پزشکی مشهد، مشهد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی مشهد (Mashhad university of medical sciences)

خدیجه شاهرخ آبادی | khadijeh shahrokh abadi
استادیار، گروه زیست شناسی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد مشهد، مشهد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی مشهد (Islamic azad university of mashhad)

محبوبه نخعی مقدم | mahboobeh nakhaei moghadam
استادیار، گروه زیست شناسی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد مشهد، مشهد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی مشهد (Islamic azad university of mashhad)

نشانی اینترنتی http://jims.mui.ac.ir/index.php/jims/article/view/4314
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/103/article-103-317905.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده مقاله پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات