این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۱، شماره ۱، صفحات ۱-۱۱
عنوان فارسی جهش‌زایی هدفمند پروتئین CD۸۰ به‌منظور افزایش تمایل اتصال آن به گیرنده‌ CD۲۸
چکیده فارسی مقاله پروتئین CD80 به‌عنوان عضوی از ابرخانواده ایمنوگلوبولین‌ها، یک پروتئین تراغشایی است که در سطح سلول‌های ارایه‌کننده آنتی‌ژن (APC) بیان می‌شود. این پروتئین دارای دو گیرنده CTLA-4 و CD28 در سطح سلول‌های T است. بر اثر اتصال این پروتئین به این گیرنده‌ها به ترتیب مسیر مهاری و تحریکی در سلول‌های T آغاز می‌شود. در حالت طبیعی، پروتئین‌های CD80 دارای تمایل اتصال بیشتری به CTLA-4 نسبت به CD28 هستند و این از عوامل خاموش‌کننده‌ سلول‌های T در سیستم ایمنی، به‌منظور جلوگیری از خودایمنی است. هدف از مطالعه حاضر، ایجاد واریانتی از پروتئین CD80 است که دارای تمایل اتصال افزایش‌یافته به CD28 است تا با قدرت بیشتری به این گیرنده متصل شود و مسیرهای تحریکی را بیشتر از نوع وحشی این پروتئین (پروتئین CD80 اولیه) در سلول‌های T القا کند. برای شناسایی این واریانت ابتدا توالی وحشی با کمک محیط برنامه‌نویسی R، در جایگاه‌های 31 و 92 با اسیدهای آمینه‌ای که نقش مهمی در شکل‌گیری پیوندهای هیدروژنی دارند، جهش داده شد. 100 توالی خروجی نرم‌افزار R، با سرور SWISS-MODEL مدل‌سازی شدند. سپس مدل‌های خروجی، به‌صورت تک‌تک با سرور HADDOCK داک شدند و در نهایت انرژی‌های اتصالی از جمله انرژی‌های الکترواستاتیک و واندروالسی بین گیرنده‌ها و لیگاندها محاسبه شدند. بین تمامی مدل‌های ساخته‌شده، توالی جهش‌یافته K31Y, R92F دارای بهترین انرژی الکترواستاتیک و واندروالسی است و در مقایسه با نوع وحشی پروتئین CD80، با قدرت بالاتری به پروتئین CD28 متصل می‌شود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله همولوژی مدلینگ، جهش‌زایی، داکینگ، پروتئین CD80
عنوان انگلیسی Target Mutation of CD80 Protein to Enhance Its Binding to CD28 Receptor
چکیده انگلیسی مقاله The CD80 protein, a member of the super-family of immunoglobulin, is a transmembrane protein expressed on the surface of the antigen-presenting cells (APC). This protein has two receptors on the surface of T cells (CTLA-4 and CD28), due to the binding of this protein to these receptors, the inhibitory and stimulatory pathway in the T cells begin, respectively. Naturally, CD80 proteins tend to have more binding affinity to CTLA-4 than CD28, and this is a factor in the extinction of T cells in the immune system in order to prevent autoimmunity. The aim of the present study is to create a variant of the CD80 protein that has an increased binding affinity to CD28 to bind to this receptor more strongly and induce more simulate pathways than the wild type of this protein (primary CD80 protein) in T cells. To identify this variant, first, the ancestral sequence was mutated by R software at positions 31 and 92 with amino acids that play an important role in the formation of hydrogen bonds. The R software output sequences were modeled with the SWISS-MODEL server. Then, each output model was docked with the HADDOCK server, and finally, the electrostatic and van der Waals energies between the receptors and the ligands were calculated. Among all the built-in models, the mutated K31Y, R92F has the best electrostatic and van der Waals energies and has the ability to have a much better connection to its CD28 receptor compared to the ancestral type of CD80.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Homology Modeling, Mutation, Docking, CD80 Protein
نویسندگان مقاله نسا پسران‌افشاریان | N. Pesaran Afsharian
Department of life science engineering, Faculty of new sciences and technologies, University of Tehran, Tehran, Iran
گروه مهندسی علوم زیستی، دانشکده علوم و فنون نوین، دانشگاه تهران، تهران، ایران

زهرا حاجی‌حسن | Z. Hajihassan
Life Science Engineering Department, New Sciences & Technologies Faculty, University of Tehran, Tehran, Iran
گروه مهندسی علوم زیستی، دانشکده علوم و فنون نوین، دانشگاه تهران، تهران، ایران

ناصر انصاری‌پور | N. Ansari-Pour
Life Science Engineering Department, New Sciences & Technologies Faculty, University of Tehran, Tehran, Iran
گروه مهندسی علوم زیستی، دانشکده علوم و فنون نوین، دانشگاه تهران، تهران، ایران

نشانی اینترنتی http://journals.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-14524-3&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-2277574.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات