فصلنامه پژوهشی خون، جلد ۸، شماره ۴، صفحات ۲۹۸-۳۰۵
عنوان فارسی بررسی مولکولی فاکتور A-۱۳ انعقادی در بیماران با کمبود ارثی فاکتور ۱۳
چکیده فارسی مقاله چکید ه سابقه و هدف فاکتور13 انعقادی، آخرین آنزیم آبشار انعقادی است و ژن زیر واحد A روی کروموزم شش قرار گرفته است. کمبود ارثی فاکتور 13، در حدود 2000000/1 نفر جمعیت رخ می‌دهد. این تحقیق با هدف شناسایی جهش‌ها در ژن زیر واحد A بیماران و روش غربالگری مناسب ناقلین انجام گرفت. مواد و روش‌ها در یک مطالعه کاربردی، پس از تکمیل فرم رضایت‌نامه، نمونه خون از 21 بیمار مبتلا به کمبود فاکتور 13 و خانواده آن‌ها گرفته شد. ابتدا هر اگزون از ژن تکثیر داده و سپس با روش الکتروفورز ژل حساس بررسی شد. چنانچه هر اگزون بر روی ژل دارای هترودوبلکس بود، جهت سکانس انتخاب می‌شد. پس از تعیین موتاسیون، غربالگری ناقلین هر خانواده با روش RFLP صورت گرفت. یافته‌ها جهش‌های شناسایی شده شامل دوازده بیمار در اگزون 4 به علت جایگزینی T به جای C ، یک بیمار دخول سه تایی G در اگزون 7، دو بیمار با جهش جایگزینی T به جای C در اگزون 9، سه بیمار جایگزینی G به جای A در اگزون10 و سه بیمار به علت جایگزینی G به جای A در اگزون 15 بود. نتیجه گیری نتایج تحقیق نشان داد که ناحیه مرکزی آنزیم نسبت به تغییرات بار الکتریکی و دنباله اسیدهای آمینه بسیار حساس می‌باشد، به همین علت جهش‌های مؤثر بر این ناحیه موجب تغییر شدید فعالیت آنزیم شده است. از طرفی حوزه‌های مرتبط با کلسیم این پروتئین، در ایجاد ساختار چهار زنجیره‌ای نیز به تغییرات نوع اسید آمینه به علت جهش در ژن بسیار حساس می‌باشند که می‌تواند در غربالگری ناقلین بسیار مفید باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله فاکتور 13، کمبود فاکتور 13، فاکتورهای انعقادی خون، هموفیلی
عنوان انگلیسی Molecular study of coagulation factor ХШ-A among patients with inherited factor XIII-A deficiency
چکیده انگلیسی مقاله Abstract Background and Objectives Factor ХШ is the last enzyme in the clotting cascade. The gene of A chain is located on chromosome 6. Deficiency of factor ХШ in autosomal recessive conditions occurs at a frequency of 1 in 2 million general population. The aim of this study was to detect the mutations of subunit A in both patients and carriers. Materials and Methods In this study we have investigated the molecular basis of inherited FХШ deficiency among patients from 21 unrelated Iranian families. Mutation were detected by amplifying each exon. Those exons exhibiting the presence of hetero duplex formation sensitive gel electrophoresis, were selected for direct sequencing. After sequencing, detected mutation was carried out by restriction fragment length polymorphism (RFLP). Results All patients having entered the study had mutations. Twelve patients had homologues substitution of TGG→CGG in exon 4, 1 insertion mutation occurring in exon 7 triple G, 2 patients demonstrated mutation exon 9 ATG→ AAG, 3 patients had substitution of CGG→ CAG in exon 10, and 3 patients showed a homologue subsituation mutation in exon 15 GCC→ GTC. Conclusions Our findings suggest that the activity of enzyme is highly dependent on the core domain. Changes in charge, amino acid tail and conformation lead to decreased enzyme activity. Also tetrameric structure is calcium related. It seems that changes of amino acid sequence convert enzyme stability.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله غلامحسین تمدن |
مربی دانشکده پیراپزشکی دانشگاه علوم پزشکی زاهدان

احمد کاظمی |
دانشیار دانشکده پیراپزشکی دانشگاه علوم پزشکی تهران

قاسم رستگاری |
استادیار دانشکده پیراپزشکی دانشگاه علوم پزشکی تهران

فریدون علای |
درمانگاه جامع کودکان هموفیل ایران

شبنم حجازی |
درمانگاه جامع کودکان هموفیل ایران

نشانی اینترنتی http://www.bloodjournal.ir/browse.php?a_code=A-10-1-250&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده 1
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات