این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری گیاهان زراعی، جلد ۲، شماره ۲، صفحات ۶۳-۷۱
عنوان فارسی بررسی بیوانفورماتیکی نقش جایگاه آمینو اسیدی ۱۳۴ در اختصاصیت سوبسترای آنزیم دی هیدروفلاونول ۴-ریدوکتاز دخیل در بیوسنتز آنتوسیانین ها
چکیده فارسی مقاله رنگ گیاهان اساسا ناشی از سه دسته ترکیبات فلاونوئید ها، کاروتنوئید ها و بتالین ها می باشد. فلاونوئید ها و بطور خاص آنتوسیانین ها رنگریزه های اصلی گل ها، میوه ها و بذر هستند. سه آنتوسیانین سیانیدین، پلارگونیدین و دلفینیدین آنتوسیانین های اصلی در گیاهان می باشند. مسیر بیوسنتزی منتهی به آنتوسیانین ها در بین گونه های مختلف بخوبی محافظت شده است. آنزیم دی هیدروفلاونول 4-ریدوکتاز یکی از آنزیم های کلیدی در مسیر بیوسنتزی آنتوسیانین ها است که دی هیدرو فلاونول ها را به لئوکوآنتوسیانیدین های مربوطه تبدیل می کند. برای بررسی نقش جایگاه آمینو اسیدی 134 آنزیم دی هیدروفلاونول 4-ریدوکتاز در تعیین اختصاصیت سوبسترای آنزیم در گونه های مختلف، توالی های آمینو اسیدی این آنزیم را از پایگاه های اطلاعاتی جمع آوری کرده و مورد تجزیه و تحلیل قرار داده ایم. نتایج هم ردیفی چندگانه آمینو اسیدی نشان داد که توالی آمینو اسیدی آنزیم دی هیدروفلاونول 4-ریدوکتاز در بین گونه های مختلف محافظت شده می باشد. در دو گونه از گونه های مورد بررسی هیچکدام از اسید آمینه های محافظت شده آسپارژین و آسپارتیک اسید در این جایگاه وجود نداشته است. نتایج ما به وضوح نشان داده که این جایگاه به تنهایی نمی تواند مسئول تعیین اختصاصیت آنزیم دی هیدروفلاونول 4-ریدوکتاز باشد و جایگاه های آمینو اسیدی مجاور جایگاه 134نیز ممکن است در این تعیین اختصاصیت سهیم باشند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Bioinformatical study of 134th amino acid position role on substrate specificity of dihydroflavonol 4-reductase in anthocyanins biosynthesis
چکیده انگلیسی مقاله Plant colors are basically three categories of flavonoid, carotenoid and betalains. Flavonoid and in particular anthocyanins are main colored pigments of flower, fruits and seeds. Biosynthetic pathway leading to biosynthesis of anthocyanin among species is well conserved. One of the key enzymez in anthocyanins biosynthesis pathway is dihydroflavonol 4-reductase which converts dihydroflavonols into their leucoanthocyanidins. In order to investigate the role of 134th amino acid position on substrate specificity determination of dihydroflavonol 4-reductase enzyme, different amino acid sequences of this enzyme have been collected from database and analyzed. Multiple amino acid sequence alignment showed that the amino acid sequence of this enzyme is protected among different species. In two studied species neither of two conserved amino acid including aspargine and aspartic acid at this position was found. Our results clearly indicate that this position cannot alone-responsible for determinate substrate specificity of dihydroflavonol 4-reductase enzyme, and lateral positions of 134th residue maybe are involved in this determining substrate specificity.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله محمد رضا نقوی | mohammad reza
گروه بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی و منابع طبیعی دانشگاه تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تهران (Tehran university)

رحیم سروستانی |
دانشگاه تهران، دانشکده کشاورزی، گروه بیوتکنولوژی
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تهران (Tehran university)

نشانی اینترنتی http://cropbiotech.journals.pnu.ac.ir/article_166_47.html
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/900/article-900-187227.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات