این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری گیاهان زراعی، جلد ۴، شماره ۶، صفحات ۹۵-۱۰۵
عنوان فارسی تعیین برخی ویژگی های کاتالیتیکی و آنالیز مولکولی ژن آنزیم اندو-بتا-۱و۴-گلوکاناز سویه Bacillus subtilis A۱۴h جدا شده از مزارع برنج
چکیده فارسی مقاله سلولازها با فعالیت همزمان سه آنزیم اندو-بتا-1و4-گلوکاناز، سلوبیوهیدرولاز و بتا-گلکوزیداز می­توانند سلولز را به واحدهای گلوکز تجزیه کنند. در حال حاضر، سلولازها اغلب در صنایع خوراک دام، نساجی، تصفیه پساب، آبجوسازی و تولید سوخت­های زیستی استفاده می‌شوند و تقاضا برای خرید این آنزیم­ها با ویژگی­های کاتالیتیکی خاص رشد فزاینده­ای دارد. در این مطالعه سویه Bacillus subtilis A14h با قابلیت تولید آنزیم سلولاز با استفاده از روش­های بیوشیمیایی و مولکولی (ژن 16SrDNA) شناسایی شد. شرایط بهینه عملکرد آنزیم تولید شده توسط سویه مورد نظر در حضور دو نوع سوبسترا (کربوکسی متیل سلولز و بتا گلوکان) ودر محدوده دمایی C°70-30 و در pH 6/4 ارزیابی شد. همچنین ژن­ اندو-بتا-1و4-گلوکاناز نیز با استفاده از پرایمرهای اختصاصی تکثیر، توالی یابی ونتیجه در پایگاه اطلاعاتی NCBI ثبت شد. آنالیز توالی‌های به دست آمده و رسم درخت فیلوژنی با استفاده از نرم­افزار Vector NTI و Mega.4 انجام شد. نتایج نشان داد که جدایه مورد بررسی متعلق به گونه B. subtilis است. همچنین نتایج آنالیز فیلوژنتیکی و مقایسه توالی آمینو اسیدی ژن اندو-بتا-1و4-گلوکاناز سویه‏ مورد بررسی نشان داد که ناحیه کاتالیتیکی آنزیم مذکور متعلق به خانواده 5 گلیکوزیل ­هیدرولازها بوده و ناحیه غیرکاتالیتیکی آن در خانواده 3CBM قرار گرفته و بیشترین شباهت را به آنزیم سلولاز سویه‌های B. subtilis دارند. هم‌چنین نتایج نشان داد که بیشترین میزان فعالیت آنزیمی در حضور سوبسترای بتاگلوکان و دمای 55 درجه سانتی‌گراد معادل U/ml 1464 تخمین زده شد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Catalytic Characterization and Molecular Analysis Endo1, 4-Beta Glucanase Gene of Bacillus subtilis Strain A14h Isolated from Rice Fields
چکیده انگلیسی مقاله Cellulases can hydrolysis cellulose into glucose units which act in a synergistic manner of three enzymes endo-beta -1, 4-glucanase, cellobiohydrolase and beta-glucosidase. Nowadays, cellulases are used in various industries including animal feeds, textile, sewage treatment, brewery industries and biofuel production. Demand for cellulolytic enzymes with unique catalytic properties is growing more rapidly than ever before. In this study, Bacillus subtilis A14h with cellulase production potential was identified using biochemical and molecular (16SrDNA gene) methods.The optimum conditions of B. subtilis A14h cellulase activity was evaluated in the presence of two type of substrates (carboxymethyl cellulose and beta-glucan), temperatures range of 30-70°C,and pH 4.6. Also, endo 1, 4-beta glucanase gene amplified using specific primers, sequencing outcome was recorded in the NCBI database. Sequence analysis and construction of phylogenetic trees was performed using vector NTI and Mega.4 softwares.The results showed that the isolate belongs to the Bacillus subtilis species. The phylogenetic analysis and comparison of the amino acid sequence of endo -1, 4-beta glucanase gene showed that the enzyme catalytic region belongs to glycosyl hydrolases family 5 and the non catalytic region was placed in the CBM3 family. The B. subtilis A14h cellulase was most closely related to the cellulase of B.subtilis strains. The results showed that the highest enzyme activity equal to 1464.25 U/ml was obtained in the presence of beta-glucan substrate at 55° C.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سمیه خسروجردی |
دانش آموخته کارشناسی ارشد٬ گروه آموزشی کشاورزی، دانشکده کشاورزی دانشگاه آزاد اسلامی واحد سبزوار
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی سبزوار (Islamic azad university of sabzevar)

مریم هاشمی |
رییس بخش تحقیقاتی بیوتکنولوژی میکروبی و ایمنی زیستی- پژوهشکده بیوتکنولوژی کشاورزی ایران، کرج، ایران
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشکده بیوتکنولوژی کشاورزی ایران

مریم موسیوند |
مربی پژوهشی بخش بیوتکنولوژی میکروبی و ایمنی زیستی، پژوهشکده بیوتکنولوژی کشاورزی ایران، کرج
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشکده بیوتکنولوژی کشاورزی ایران

نشانی اینترنتی http://cropbiotech.journals.pnu.ac.ir/article_1114_215.html
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/900/article-900-187182.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات