این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۳، شماره ۲، صفحات ۲۱-۳۱
عنوان فارسی مقایسه‌ی اثر استفاده همزمان اسمولیت‌‌های ترهالوز و سوربیتولبا استفاده‌ی جداگانه از هر کدامبر فعالیت و ساختار آنزیم لیپاز سودوموناس سپاسیا
چکیده فارسی مقاله ا امروزه یکیاز اهداف اصلی صنایع تولیدکننده‌‌ آنزیم‌‌ها،پایدارسازی این ملکول‌‌ها بدون کاهشفعالیتآن‌هااست. اسمولیت‌‌های پایدارکننده نوعی افزودنی است که کاربرد گسترده درافزایش پایداری آنزیم‌‌هادارد وبدونایجاد تغییرات مخرب در ساختمان آنزیم،‌‌سبب افزایش پایداری آن می‌‌شود. تاکنون پژوهشات زیادی برای بررسی سازوکار اسمولیت‌‌ها انجام شده است ولی جزئیات سازوکار آن‌ها هنوز مشخص نشده است.در این پژوهش اثرهم‌زمان دو اسمولیت پایدارکننده سوربیتول و ترهالوزبر فعالیت و پایداری ساختار آنزیم لیپاز سودوموناس سپاسیابا روش‌های طیف‌‌سنجی فرابنفش-مرئی، فلورسانس و دورنگ‌‌نمایی دورانی بررسی شده است. برای بررسی دقیق‌‌تر سازوکار اثر هم‌زماناین دو اسمولیت برساختارآنزیم و حلال مجاور آن، برای اولین بار تغییرات ضریب شکست و ضریب دی‌‌الکتریک حلال با روشتشدید پلاسمون‌‌های سطحی(SPR) نانو ذرات طلا مطالعه شده و سپس این نتایج با اثر جداگانه هر کدام از اسمولیت‌‌ها مقایسه شده است. نتایج به‌دست‌آمده نشان داد که اسمولیت‌‌های ترهالوز و سوربیتول،فعالیت آنزیم را افزایش می‌‌دهند؛ در حالی که تأثیر هم‌زمان دو اسمولیت بر فعالیت آنزیم، بیشتر از اثرجداگانه هر یک از آن‌هااست. اسمولیت‌‌ها همچنین سبب افزایش محتوای ساختار دوم آنزیم می‌‌شوند. از طرفی نتایج بررسی طیف SPR نانوذرات طلا در حضور این دو اسمولیت نشان داد که ضریب دی‌‌الکتریک محیط اطراف نانو ذرات طلا،با این دواسمولیت دچار تغییرات محسوسی نمی‌‌شود. این نتایج بیانگر اثر تعاونی هر دو اسمولیت در حضور یک‌دیگر برای افزایش فعالیت و پایداری ساختاری آنزیم است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Comparative Investigation of Iindividual and Combinational effects of Trehalose& Sorbitol on the Activity and Structure of Pseudomonas cepacia Lipase
چکیده انگلیسی مقاله The stability of enzymes with no reduction in their catalytic activity still remains a critical issue in industrial applications. Naturally occurring osmolytes are commonly used as protein stabilizer. Apart from increasing the stability and catalytic activity, these osmolytes do not change the structure of enzyme. There are a few general schemes about the stabilization mechanism of these osmolytes but the details of their mechanism have not been found so far. In this study, we investigated the simultaneous effects of sorbitol and trehalose on the activity and structural stability of Pseudomonas cepacia lipase (PCL) using UV–visible, fluorescence and circular dichroism (CD) spectroscopy. In order to trace the refractive index and dielectric constant alterations upon the addition of osmolytes, microenvironment of the enzyme (PCL) was studied by means of SPR technique.The results revealed that osmolytes increased catalytic activity and intrinsic fluorescence intensity of PCL. In the presence of both osmolytes the activity of enzyme is greater than when each of the osmolytes is used individally. Far-UV CD spectra indicated that the secondary structural content of protein has been some what increased upon interacting with these osmolytes.The results of SPR technique indicated none of the above osmolytes could change the dielectric constant of medium considerably. This study revealed the synergy of two osmolytes toward increasing the activity and stability of enzyme.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله آزاده عزیزی |
دانشجوی دکتری بیوفیزیک، گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

بیژن رنجبر |
استاد بیوفیزیک، گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

خسرو خواجه |
دانشیار بیوشیمی،گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

طیبه قدس الهی |
دکتری فیزیک، پژوهشگاه دانش های بنیادی، گروه فیزیک، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه دانش های بنیادی

ثریا هورنام | هورنام
کارشناسی ارشد فیزیک، پژوهشگاه دانش های بنیادی، گروه فیزیک، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه دانش های بنیادی

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/article_11452_0931ab69eb3f4b21f4def86ad047b4ba.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-187104.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات