این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی فسا، جلد ۷، شماره ۲، صفحات ۰-۰
عنوان فارسی بررسی بیوانفورماتیکی ساختار و عملکرد سم لبستاتین جداشده از زهرمار ماکروویپریالبتینا
چکیده فارسی مقاله زمینه و هدف: لبستاتین، یک دیس اینتگرین پلی‎پپتیدی تک زنجیره‎ای متشکل از 107 آمینواسید است که از زهرمار ماکروویپریالبتینا جداسازی شده است. لبستاتین بااتصال به ­اینتگرین و مهار عملکرد آن، چسبندگی و مهاجرت سلول‎های اندوتلیال را خنثی کرده و اثر ضد رگ‎زایی دارد. هدف از انجام این پژوهش، بررسی برهمکنش این پپتید با اینتگرین و شناسایی اسیدهای آمینه­ی مهم درگیر در این برهمکنش است. مواد و روش‎ها: با توجه به اهمیت لبستاتین در مهار چسبندگی و مهاجرت سلول­های سرطانی؛ در این پژوهش ساختار سه‌بعدی این پپتید توسط سرور phyre2 شبیه‌سازی‌شده و با پپتیدهای مشابه مورد مقایسه قرار گرفت. در مرحله­ی بعد، به‌منظور شناسایی مکانیسم دقیق عملکرد این پپتید، برهمکنش آن با زیرواحد اینتگرینی 1α با استفاده از سرور Z-Dock بررسی شد. نتایج حاصل از این برهمکنش نیز با کمک نرم‌افزارهای Chimera1.5.3 و SPDBV آنالیز گردید. نتایج: نتایج حاصل از شبیه­سازی لبستاتین نشان داد که این سم ازلحاظ ساختار، شباهت بسیاری زیادی با پروتئین­های هم­خانواده­ی خود دارد. به‌علاوه بررسی­های بیوانفورماتیکی نشان داد که ریشه­های Lys50، Cys71 و Tyr92 از لبستاتین و Asp20، Tyr17 و His118 از زیر واحد 1α از مهم­ترین اسیدهای آمینه­ی درگیر در برهمکنش این دو پروتئین هستند. نتیجه‌گیری: بررسی­های بیوانفورماتیکی مورد استفاده در این پژوهش، سبب شناسایی اسیدهای آمینه­ی مهم درگیر در برهمکنش میان لبستاتین و اینتگرین هدف آن گردید. این نتایج را می­توان در طراحی و تولید مصنوعی پپتیدهای متفاوت و قوی­تر برای مهار اینتگرین و درنتیجه مهار مهاجرت و رگ‌زایی سلول­های سرطانی مورد استفاده قرار داد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله سم لبستاتین، موتیف KTS، دیس‎اینتگرین، اینتگرین α1 β1
عنوان انگلیسی Bioinformatics analysis of structure and function of Lebestatine isolated from Macrovipera venom
چکیده انگلیسی مقاله Background & Objective: Lebestatin is a new member of disintegrin family. This single-chain poly peptide comprises 107 amino acids isolated from Macrovipera venom. Lebestatin is connected to integrin, counteracts the adhesion and emigration of endothelial cells through inhibiting the action of this protein and has anti-vessel formation effect. The goal of this study was to survey the interaction of this peptide with integrin and identify important amino acids involved in this interaction. Material & methods: Given the importance of Lebestatin in inhibiting the adhesion and migration of cancer cells, in this study the structure of this peptide was constructed through Phyre2 server and it was compared with other similar peptides. In the next step, in order to identify the mechanisms of the action of this peptide, its interaction with integrin α1 subunit was investigated with Z-Dock server. The results of this interaction were analyzed with Chimera 1.5.3 and SPDBV. Results: The results obtained from simulation showed that the structure of Lebestatin is closely similar to its co-family proteins. Moreover, bioinformatics studies showed that Lys50, Cys71 and Thy92 residues of Lebestatin and Asp20, Tyr17, His118 of integrin α1 subunit are significant amino acids involved in the interaction between Lebestatin and its target integrin. Conclusion: Bioinformatics studies applied in this investigation resulted in identifying significant amino acids involved in the interaction between Lebestatin and its target integrin. Results of this study could facilitate the development of more effective peptides for the inhibition of integrin, metastasis and angiogenesis of cancer cells.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله مریم ربیعی |
department of biology, faculty of sciences, shahrekord branch, islamic azad university, shahrekord, iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد شهرکرد، شهرکرد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی شهرکرد (Islamic azad university of shahrekord)

حسین سازگار |
department of biology, faculty of sciences, shahrekord branch, islamic azad university, shahrekord, iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد شهرکرد، شهرکرد، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی شهرکرد (Islamic azad university of shahrekord)

فرزانه محمدی فارسانی | mohammadi farsani
department of genetics, faculty of biology, university of isfahan, isfahan, iran
گروه ژنتیک، دانشکده زیست شناسی، دانشگاه اصفهان، اصفهان، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه اصفهان (Isfahan university)

نشانی اینترنتی http://journal.fums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1246-3&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/228/article-228-427021.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده ژنتیک عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات