این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی فسا، جلد ۶، شماره ۳، صفحات ۳۸۰-۳۸۸
عنوان فارسی ارزیابی بیوانفورماتیکی پلی‌مورفیسم‌های تک نوکلئوتیدی غیر مترادف (nsSNPs) بیماری‌زا در ناحیه کد‌کننده ژن پروتئین پریون انسانی (PRNP)
چکیده فارسی مقاله زمینه و هدف: پلی­مورفیسم‌های تک نوکلئوتیدی عامل ایجاد تنوع ژنتیکی در جانداران می­باشند و در این میان، پلی­مورفیسم‌های تک نوکلئوتیدی غیر مترادف (nsSNPs) باعث تغییر در باقیمانده‌های اسیدآمینه می­شوند. تحقیق اخیر با هدف بررسی احتمال ارتباط بین تمامی چندشکلی‌های گزارش‌شده از ژن پریون انسانی و بروز بیماری انجام‌شده است. مواد و روش‌ها: در این مطالعه توالی اسیدآمینه ایزوفرم اصلی ژن پروتئین پریون انسانی از پایگاه داده UniProt استخراج و توسط سرورهای FoldAmyloid و AmylPred موردبررسی قرار گرفت. همچنین تمامی پلی­مورفیسم‌های تک نوکلئوتیدی غیر مترادف این پروتئین از پایگاه داده dbSNP استخراج و توسط سرورهای بیوانفورماتیکی SIFT،PolyPhen-2، I-Mutant-3.0،PANTHER،SNPs&GO ،PHD-SNP،Meta-SNP و MutPred برای تعیین زیان‌بارترین SNP مورد ارزیابی قرار گرفت. نتایج: بررسی توالی پروتئین توسط سرورهای FoldAmyloid و AmylPerd، نواحی 15-5، 178-174، 184-180، 217-211 و 252-240 را به‌عنوان حساس‌ترین بخش‌های پروتئین در روند آمیلوئیدی شدن معرفی کردند. همچنین از غربالگری تمام nsSNPهای ایزوفرم اصلی پروتئین توسط سرورهای استفاده‌شده، 105 مورد جایگزینی والین به‌جای آسپارتیک اسید در جایگاه 178 با شناسه‌ی rs11538766 را به‌عنوان زیان‌بارترین nsSNP در ساختار پروتئین پیش­بینی کردند. نتیجه ­گیری: بر اساس نتایج، جایگزینی والین به‌جای آسپارتیک­اسید در موقعیت 178 (D178V) به‌عنوان زیان‌بارترین جهش در ساختمان پروتئین پریون انسانی پیش‌بینی شد. همچنین مکانیسم مولکولی ارائه‌شده توسط سرور MutPred نیز دلالت بر افزایش ساختار بتا (Gain of sheet) در فرم فضایی پروتئین دارد که مسبب افزایش احتمال تولید و تجمع تشکیلات فیبریلی خواهد بود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Bioinformatic Analysis of Deleterious Non-Synonymous Single Nucleotide Polymorphisms (nsSNPs) in the Coding Regions of Human Prion Protein Gene (PRNP)
چکیده انگلیسی مقاله Background & Objective: Single nucleotide polymorphisms are the cause of genetic variation to living organisms. Single nucleotide polymorphisms alter residues in the protein sequence. In this investigation, the relationship between prion protein gene polymorphisms and its relevance to pathogenicity was studied. Material & Method: Amino acid sequence of the main isoform from the human prion protein gene (PRNP) was extracted from UniProt database and evaluated by FoldAmyloid and AmylPred servers. All non-synonymous single nucleotide polymorphisms (nsSNPs) from SNP database (dbSNP) were further analyzed by bioinformatics servers including SIFT, PolyPhen-2, I-Mutant-3.0, PANTHER, SNPs & GO, PHD-SNP, Meta-SNP, and MutPred to determine the most damaging nsSNPs. Results: The results of the first structure analyses by FoldAmyloid and AmylPerd servers implied that regions including 5-15, 174-178, 180-184, 211-217, and 240-252 were the most sensitive parts of the protein sequence to amyloidosis. Screening all nsSNPs of the main protein isoform using bioinformatic servers revealed that substitution of Aspartic acid with Valine at position 178 (ID code: rs11538766) was the most deleterious nsSNP in the protein structure. Conclusion: Substitution of the Aspartic acid with Valine at position 178 (D178V) was the most pathogenic mutation in the human prion protein gene. Analyses from the MutPred server also showed that beta-sheets’ increment in the secondary structure was the main reason behind the molecular mechanism of the prion protein aggregation.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله کورش بامداد | kourosh bamdad
department of biology, faculty of science, payame noor university pnu , iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه پیام نور، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه پیام نور تهران (Payame noor university)

فاطمه رحیمی قره میرشاملو | fatemeh rahimi gharemirshamlu
department of genetic, colleague of science, kazerun branch, islamic azad university, kazerun, iran
گروه ژنتیک دانشکده علوم پایه، واحد کازرون، دانشگاه آزاد اسلامی، کازرون، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی کازرون (Islamic azad university of kazerun)

سیروس نعیمی | sirous naeimi
department of genetic, colleague of science, kazerun branch, islamic azad university, kazerun, iran
گروه ژنتیک دانشکده علوم پایه، واحد کازرون، دانشگاه آزاد اسلامی، کازرون، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی کازرون (Islamic azad university of kazerun)

نشانی اینترنتی http://journal.fums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-522-1&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/228/article-228-331196.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده بیوفیزیک
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات