این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
چهارشنبه 5 آذر 1404
علوم و صنایع غذایی ایران
، جلد ۲۰، شماره ۱۴۵، صفحات ۲۰۸-۲۲۵
عنوان فارسی
تثبیت کووالانت بتا گالاکتوزیداز آسپرژیلوس اوریزه و پروتئاز باسیلوس لیکنی فورمیس بر آمینو- نانولوله های کربنی چند دیواره ای
چکیده فارسی مقاله
این مطالعه با هدف
تثبیت کووالانت بتا گالاکتوزیداز آسپرژیلوس اوریزه و پروتئاز باسیلوس لیکنی فورمیس برروی آمینو- نانولوله
های کربنی چند دیواره
ای
انجام شد.
در این روش
ازطرح
2k
کسری برای مطالعه اثر هفت فاکتور پیوسته (
pH
فعال سازی، مولاریته گلوتارآلدئید، زمان فعال سازی،
pH
محلول بافر، مولاریته محلول بافر، مقدار
MWCNT-NH3
-گلوتارآلدئید و زمان تثبیت) بر روی راندمان تثبیت و فعالیت آنزیمی استفاده شد. از نرم افزار
Design-expert
برای آنالیز داده ها و رسم نمودار ها استفاده شد.
نتایج نشان داد که فاکتور های مذکور میزان فعالیت آنزیمی پروتئاز باسیلوس لیکنی فورمیس و بتا گالاکتوزیداز آسپرژیلوس اوریزه به ترتیب با ضریب همبستگی 80/0 و 92/0 به میزان 77 و 88 درصد پیش بینی
می کنند
. همچنین ضریب همبستگی مدل راندمان
تثبیت کووالانت بتا گالاکتوزیداز آسپرژیلوس اوریزه و پروتئاز باسیلوس لیکنی فورمیس برروی آمینو- نانولوله
های کربنی چند دیواره
ای
به ترتیب 89/0 و 82/0 بدست آمد و فاکتورهای مورد مطالعه توانستند به ترتیب میزان راندمان
تثبیت کووالانت بتا گالاکتوزیداز آسپرژیلوس اوریزه و پروتئاز باسیلوس لیکنی فورمیس برروی آمینو- نانولوله
های کربنی چند دیواره
ای
به ترتیب 83 و 77 درصد پیش بینی کنند.
کلیدواژههای فارسی مقاله
پروتئاز قلیایی،نانو لوله های کربن،تثبیت کووالانس،بتا گالاکتوزیداز
عنوان انگلیسی
Covalent immobilization of Aspergillus oryzae β-galactosidase and Bacillus licheniformis protease with Amino-Multi Walled Carbon Nanotubes
چکیده انگلیسی مقاله
This study was carried out with the aim of covalent immobilization of Aspergillus oryzae beta-galactosidase and Bacillus licheniformis protease on multi-walled amino-carbon nanotubes. In this method, fractional 2k design was used to study the effect of seven continuous factors (activation pH, glutaraldehyde molarity, activation time, buffer solution pH, buffer solution molarity, MWCNT-NH3-glutaraldehyde amount and stabilization time) on the stabilization efficiency and enzyme activity. . Design-expert software was used to analyze data and draw graphs. The results showed that the aforementioned factors predict the level of enzyme activity of Bacillus licheniformis protease and Aspergillus oryzae beta-galactosidase with correlation coefficients of 0.80 and 0.92 at the rate of 77 and 88%, respectively. Also, the correlation coefficient of the covalent fixation efficiency model of Aspergillus oryzae beta-galactosidase and Bacillus licheniformis protease on multi-walled carbon nanotubes was 0.89 and 0.82, respectively, and the studied factors were able to determine the covalent fixation beta efficiency, respectively. Aspergillus oryzae galactosidase and Bacillus licheniformis protease on multi-walled amino-carbon nanotubes predict 83 and 77%, respectively.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
Alkaline protease,carbon nanotubes,covalent immobilization,β-galactosidase
نویسندگان مقاله
آلان یاسین طاهر | Alan Yaseen Taher
Department of Food Science and Technology, Faculty of Agriculture, Urmia University, Urmia, Iran
داﻧﺸﺠﻮی دکتری ﻋﻠﻮم و ﺻﻨﺎیﻊ غذایی، گروه ﻋﻠﻮم و مهندسی ﺻﻨﺎیﻊ غذایی، دانشکده کشاورزی ، دانشگاه اروﻣﯿﻪ، اروﻣﯿﻪ، ایﺮان.
محمد علیزاده خالدآباد | Mohammad Alizadeh Khaledabad
Department of Food Science and Technology, Faculty of Agriculture, Urmia University, Urmia, Iran
اﺳﺘﺎد گروه ﻋﻠﻮم و مهندسی ﺻﻨﺎیﻊ غذایی ، دانشکده کشاورزی، دانشگاه اروﻣﯿﻪ، اروﻣﯿﻪ، ایﺮان
یعقوب اصلان | Yakup Aslan
Siirt University Faculty of Engineering Department of Food Engineering
استاد گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی، دانشکده فنی مهندسی، دانشگاه سیرت، ترکیه
نشانی اینترنتی
http://fsct.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-15687-3&slc_lang=fa&sid=7
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات