|
|
تحقیقات دامپزشکی، جلد ۷۸، شماره ۳، صفحات ۲۲۳-۲۳۳
|
|
|
| عنوان فارسی |
طراحی و بررسی داکینگ مولکولی کایمر نوترکیب HBHA-Omp۲۸ با هدف توسعه یک واکسن کارآمد علیه باکتری سالمونلا تیفی‌موریوم |
|
| چکیده فارسی مقاله |
زمینه مطالعه: سالمونلوزیک بیماری مهم و خطرناک می‌باشد که سلامت انسان و حیوان را مورد تهدید قرار می‌دهد. این بیماری سالیانه سبب زیان‌های اقتصادی بی‌شماری می‌شود، از جمله مهم‌ترین راههای مقرون به صرفه برای مهار انواع پاتوژنها واکسیناسیون ایمن با انواع واکسن‌های زیر واحدی می‌باشد. آنتیژن Omp28 به عنوان یک پروتئین خارج غشایی مهم در باکتری سالمونلا تیفی‌موریوم توانایی اثبات شده‌ای در تحریک سیستم همورال و سلولار میزبان را دارد. از طرفی جهت بهبود واکنش ایمنی نسبت به آنتی‌ژن‌ها، در طراحی واکسن‌ها معمولاً از ادجوانتها استفاده می‌شود.هدف: مطالعه حاضر به منظور طراحی کایمر نوترکیب HBHA-Omp28 به عنوان یک واکسن علیه پاتوژن سالمونلا اجرا شد.روشکار: برای این منظور، توالی‌های نوکلئوتیدی و آمینو اسیدی آنتیژن Omp28 و مولکول HBHA از پایگاه داده‌های NCBI استخراج شد. سپس کایمر نوترکیب HBHA-Omp28 با استفاده از لینکر پپتیدی غیر منعطف به صورت درون رایانهای طراحی شد. پیش بینی اپی توپهای سلولهای T و B به ترتیب توسط سرورهای IEDB و ABCpred انجام شد و خواص آنتی‌ژنسیتی، آلرژنسیتی و فیزیکوشیمایی سازه طراحی شده نیز به ترتیب توسط سرورهای VaxiJen، AllerTOP و ProtParam بررسی شد. در ادامه برای ارزیابی ساختار دوم و ساختار سوم سازه، به ترتیب سرورهای SOPMA وI-TASSER به کار گرفته شدند. داکینگ مولکولی بین کایمر نوترکیب و گیرنده TLR4/MD2 با استفاده از سرور ClusPro بررسی شد. در نهایت پس از بهینه‌سازی کدون‌های توالی نوکلئوتیدی کایمر نوترکیب در سامانه پروکاریوتی E. Coli سویه K-12، امکان کلون کایمر نوترکیب درون وکتور pET21-a (+) مورد بررسی قرار گرفت.نتایج: بر اساس نتایج به دست آمده در مطالعه حاضر، کایمر نوترکیب HBHA-Omp28 یک پروتئین غیر‌آلرژن و آنتی‌ژنتیک با وزن مولکولی 19/34 کیلو دالتون بود. این سازه با توزیع 91 درصد اسیدهای آمینه در ناحیه هسته (بر اساس آنالیزهای راماچاندران) مدل شد. همچنین بر اساس داکینگ مولکولی مشخص شد که پروتئین HBHA توانسته با تشکیل 9 پیوند هیدروژنی به گیرنده TLR4/MD2 متصل شود. همچنین نتایج کلونینگ اثبات کرد که کایمر نوترکیب با موفقیت درون وکتور بیانی pET21-a(+) کلون شد.نتیجهگیری نهایی: به طور کلی می‌توان نتیجه گرفت که سازه طراحی شده HBHA-Omp28 در مطالعه حاضر می‌تواند کاندید قابل اعتمادی در ساخت واکسن‌های نوترکیب علیه باکتری سالمونلا باشد. |
|
| کلیدواژه‌های فارسی مقاله |
بیوانفورماتیک، پروتئین نوترکیب، سالمونلوزیس، عفونت، واکسیناسیون، |
|
| عنوان انگلیسی |
Design and Molecular Docking Study of Recombinant Chimera Protein HBHA-Omp28 for Developing an Efficient Vaccine Against Salmonella typhimurium |
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
BACKGROUND: Salmonellosis is a dangerous disease that can threaten the health of humans and animals. This disease can lead to economic losses annually; therefore, many studies have been conducted to prevent this disease.OBJECTIVES: The current study aims to design a recombinant chimera protein HBHA-Omp28 as a vaccine against Salmonella typhimurium.METHODS: The nucleotide and amino acid sequences of Omp28 and HBHA proteins were first extracted from the NCBI database. Then, the recombinant chimera of HBHA-Omp28 was bioinformatically assembled using a rigid linker. Epitope prediction of T and B cells, antigenicity, allergenicity, and physicochemical features assessments of HBHA-Omp28 were done using Immune Epitope Database (IEDB), ABCpred, VaxiJen, AllerTOP and ProtParam online servers, respectively. To assess the secondary and tertiary structures, the Self-Optimized Prediction Method with Alignment (SOPMA) and the Iterative Threading ASSEmbly Refinement (I-TASSER) server were used, respectively. Molecular docking between recombinant chimera and TLR4/MD2 receptor was assessed by ClusPro server. Finally, after codon optimization of nucleotide sequence of recombinant chimera to express in Escherichia Coli k-12 strain, the cloning of recombinant chimera in pET21-a (+) vector was examined.RESULTS: The designed recombinant chimera was classified as an antigenic and non-allergenic protein with molecular weight of 34.19 kDa. According to the results of molecular docking study, the HBHA-Omp28 protein was able to bind to TLR4/MD2 receptor using 9 hydrogen bonds. The results of cloning study demonstrated that HBHA-Omp28 successfully cloned into pET21-a (+).CONCLUSIONS: The designed recombinant chimera can be an appropriate vaccine against salmonella bacteria. |
|
| کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله |
بیوانفورماتیک, پروتئین نوترکیب, سالمونلوزیس, عفونت, واکسیناسیون |
|
| نویسندگان مقاله |
سیده زهرا ابوالوفایی |
دانش آموخته دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
نعمت شمس |
گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
علی فروهرمهر |
گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
امین جایدری |
گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
نرگس نظیفی |
گروه علوم پایه، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرم آباد، ایران
|
|
| نشانی اینترنتی |
https://jvr.ut.ac.ir/article_93950_5474b64597a636d0a2622693aad86d3b.pdf |
| فایل مقاله |
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
|
| نوع مقاله منتشر شده |
|
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|