تحقیقات دامپزشکی، جلد ۷۱، شماره ۳، صفحات ۳۲۱-۳۲۷
عنوان فارسی خالص سازی و تثبیت آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شتر توسط آلژینات سدیم
چکیده فارسی مقاله زمینه مطالعه: لاکتو پراکسیداز آنزیمی از خانواده اکسیدوردوکتاز می‌باشد؛ که عامل مهم ضد باکتری محسوب می‌گردد. بدین علت بعنوان نگهدارنده مواد غذایی و آرایشی بهداشتی کاربرد دارد. تثبیت لاکتو پراکسیداز مزیت‌های زیادی از قبیل، جدا سازی آسان،کاهش هزینه تولید از طریق به کار گیری مجدد و نیز کنترل اثر آنزیم دارد. هدف: خالص سازی و تثبیت آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شترتوسط پلیمر آلژینات سدیم. روش کار: در این پژوهش آنزیم لاکتوپراکسیدازی با استفاده از کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون با ستون سفادکس G- 100 و کروماتوگرافی تعویض یونی با ستون کربوکسی متیل سفادکس  C-50 از شیر شتراستخراج وخالص سازی شد. سپس با استفاده از آلژینات سدیم، گلیسرول وتوئین 80  انکپسوله گردید. کارآئی ریز پوشانی محاسبه گردید و اندازه ذرات ونحوه پراکنش آن‌ها توسط دستگاه پارتیکل سنج اندازه‌گیری شد. مرفولوژی ذرات و مشاهده میکروکپسول‌ها تشکیل شده با استفاده از میکروسکوپ الکترونی روبشی (SEM) مورد بررسی قرار گرفت. پایداری آنزیم محلول و انکپسوله شده در دمای oC‌4 طی 70 روز مورد بررسی قرار گرفت. نتـایـج: پس از خالص سازی و تعیین خلوص توسط SD-SPAGE غلظتی معادل µg/ml 28/0 برای هر یک از فراکسیون‌ها بدست آمد.همچنین کارآئی ریزپوشانی 84٪ تعیین و کپسول‌هایی کمتر از nm‌200 تشکیل شد. در بررسی بامیکروسکوپ الکترونی روبشی نشان داده شد که میکروکپسول‌ها دارای سطحی نسبتاً صاف، کروی دارای بهم چسبیدگی کم می‌باشند. پایداری لاکتوپراکسیداز انکپسوله درعرض 70 روز 81٪  بدست آمد. نتیجـه‌گیـری نهایی: روش انکپسوله کردن آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شتر توسط آلژینات سدیم روشی مناسب برای افزایش کارآئی آنزیم می‌باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آلژینات، تثبیت آنزیم، انکپسوله کردن، لاکتوپراکسیداز،
عنوان انگلیسی Purification and immobilization of Lactoperoxidase extracted from camel milk using sodium alginate
چکیده انگلیسی مقاله BACKGROUND: Lactoperoxidase is an enzyme of the oxidoreductase family. Lactoperoxidase is an important antimicrobial agent. Applications of lactoperoxidase are being found as a preservative in food and cosmetics. Immobilized LPO provides several significant benefits such as: easily separated from the reaction products, reducing production costs by efficient recycling and control of the process. Objectives: Purification and immobilization of lactoperoxidase extracted from camel milk using sodium alginate polymer. Methods: The lactoperoxidase was purified from camel milk by using sephadex G-100 gel filtration CM and sephadex C-50 ion-exchange chromatography. Encapsulation was carried out by using LPO, sodium alginate, glycerol and Tween 80. Afterward, the microcapsules were stablized by calcium ion (1%). Efficiency of encapsulation was calculated. The particle size and distribution were measured with particle size analyzer. Morphology and formation of the particles were studied  using Scanning Electron Microscope (SEM). Stability of encapsulated and uncapsulated  LPO was studied at 4 °C during 70 days. Results: After purification and purity measurement by SD-SPAGE, concentration of 0/28 micrograms per liter for each of the fractions was obtained. Microencapsulation efficiency was 84% and microcapsules  less than 200 nm were formed. Observation by SEM confirmed the formation of microparticles. Microcapsules have a relatively smooth surface, spherical with low tenacity as well. Stability of encapsulated enzyme at 70 days was obtained 81%. Conclusions: Immobilization of Lactoperoxidase extracted from camel milk  using sodium alginate is a good method to increase performance of the enzyme.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سعید زیبایی |
بخش تحقیقات دامپزشکی و بیوتکنولوژی، موسسه تحقیقات واکسن وسرم سازی رازی شعبه شمال شرق، مشهد- ایران

رضا برازنده |
دانش آموخته دانشگاه پیام نور خراسان رضوی، گروه شیمی، مشهد- ایران

زررینا سحاقی | زررینا
گروه شیمی، دانشگاه پیام نور خراسان رضوی، مشهد- ایران

سید مهدی جعفری | seyed mehdi
گروه مهندسی مواد و طراحی صنایع، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان،گرگان- ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

نشانی اینترنتی http://jvr.ut.ac.ir/article_58730_0a407515159e7555a808d741b0ef8dad.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات